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| El T. rex es sólo uno de los dinosaurios de los que se ha extraído colágeno, en este caso de restos fósiles de 68 millones de años. Imagen de Daniel en Pixabay |
El colágeno es la proteína favorita de los mamíferos, más utilizada en el cuerpo que cualquier otra. Parece que los dinosaurios también lo apreciaban, ya que se han encontrado rastros en algunos fósiles, pero solo ahora los químicos han descubierto cómo esta molécula, normalmente frágil, pudo sobrevivir durante tanto tiempo.
Hace unas décadas, el colágeno era famoso por inyectarse en la piel de las personas para que parecieran más jóvenes. Para entonces ya tenía muchas otras aplicaciones, como calentarlo para hacer gelatina para dulces y jaleas y como envoltura para salchichas. Mucho antes de eso, los pegamentos de colágeno se usaban hace al menos 8.000 años. Hoy es el aditivo de moda en muchos alimentos, pero también constituye una parte sustancial de nuestro cuerpo.
Sin embargo, no esperamos encontrar colágeno en fósiles de más de unos pocos miles de años, porque se mantiene unido por enlaces peptídicos que se rompen cuando se mojan. Sin embargo, algunos fósiles de dinosaurios notables aún tienen colágeno intacto, incluido un espécimen de un Lufengosaurus que data del Jurásico temprano, hace 195 millones de años.
Eso es asombroso para una proteína que a temperatura ambiente generalmente pierde la mitad de sus enlaces cada 500 años. Una nueva investigación atribuye esta supervivencia a una aplicación del principio de exclusión de Pauli, que puede recordar de la química de la escuela secundaria.
En el curso normal de los acontecimientos, el agua rompe los enlaces peptídicos del colágeno a través de la hidrólisis, incluso cuando las bacterias no lo alcanzan. Las condiciones secas pueden extender su vida útil (esa muestra de pegamento vino del desierto alrededor del Mar Muerto), pero en todas partes hay períodos húmedos desde el Mesozoico.
Los científicos del MIT intentaron explicar la supervivencia de las muestras de colágeno y descubrieron que las interacciones del grupo carbonilo parecen ser las responsables. "Aportamos pruebas de que esa interacción impide que el agua ataque los enlaces peptídicos y los escinda. Eso simplemente contradice lo que ocurre con un enlace peptídico normal", dijo el autor principal, el profesor Ron Raines, en una declaración.
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| Un dinosaurio con un esquema de los grupos carbonilo, que muestra los enlaces entre los átomos de carbono en algunos y los oxígenos en otros que impiden la entrada de agua. Crédito: ACS Central Science CC-By-4.0 |
Los enlaces cruciales dentro del colágeno son entre las moléculas de carbono y nitrógeno en los aminoácidos vecinos. Aprovechando su capacidad para formar cuatro enlaces, el átomo de carbono asigna dos a un átomo de oxígeno para formar un grupo carbonilo, dejando un electrón libre para unirse.
Lo que no se había reconocido anteriormente es que cuando estos grupos carbonilo pueden unirse entre sí, forman un enlace resistente al agua. Aquí es donde entra en juego el principio de Pauli. Pauli se dio cuenta de que los átomos no pueden tener más de un electrón con un espín particular en un orbital. Los enlaces carbonilo-carbonilo maximizan efectivamente los orbitales disponibles, sin dejar ningún lugar para que los electrones del agua entren para iniciar la descomposición.
El equipo de Raines produjo dos proteínas con una composición similar al colágeno en formas capaces de transformarse entre sí. A una la llamaron cis y a la otra trans (los términos eran comunes en química antes de verse atrapados en una guerra cultural). La forma cis se descompone al exponerse al agua, pero la forma trans, similar al colágeno, resiste, gracias a sus orbitales llenos.
“Un enlace peptídico es cis o trans, y podemos cambiar la proporción cis a trans. Al hacerlo, podemos imitar el estado natural del colágeno o crear un enlace peptídico desprotegido. Y vimos que cuando estaba desprotegido, no duraba mucho”, dijo Raines.
Por alguna razón, el colágeno de un T. rex de 68 millones de años y un Lufengosaurus de 195 millones de años (entre otros) debe haber sido principalmente trans, lo que le permitió sobrevivir hasta que pudimos estudiarlo.
Se han observado enlaces similares en otras proteínas, pero en esos casos, aunque los enlaces pueden perdurar, el resto de las proteínas se destruyen por hidrólisis. “El colágeno está formado por triples hélices, de un extremo al otro”, dice Raines. “No hay ningún eslabón débil, y por eso creo que ha sobrevivido”.
Hay una razón por la que tanto los dinosaurios como los mamíferos hacen un uso tan extendido del colágeno, tanto en nuestros huesos como en los ligamentos que los conectan, y en el caso de los humanos, en nuestra piel. “El colágeno es el andamiaje que nos mantiene unidos”, dijo Raines. “Lo que hace que la proteína de colágeno sea tan estable, y una opción tan buena para este andamiaje, es que a diferencia de la mayoría de las proteínas, es fibrosa”.
Además, nuestros huesos y ligamentos están expuestos a líquidos a base de agua como la sangre. Sin una forma de resistir la hidrólisis, las partes más permanentes de nuestro cuerpo necesitarían reconstruirse constantemente, por lo que el colágeno juega un papel vital en nuestra longevidad.
El estudio es de acceso abierto en ACS Central Science.